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Um aminoácido é uma molécula orgânica que contém um grupo amina em uma extremidade e um grupo carboxila em outra.

A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH₂), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada aminoácido (radical ou cadeia lateral).

O QUE DIFERENCIA UM AMINOÁCIDO DE OUTRO É O SEU RADICAL

Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

Nomenclatura

Aminoácidos não-essenciais

São aqueles sintetizados pelo organismo:

Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Arginina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina, Glutamina, Prolina.

 
              PROLINA                                     GLUTAMINA                                            GLICINA

                     ALANINA                            ARGININA              ASPARGINA               ÁCIDO ASPÁRTICO

 
                 CISTEÍNA               ÁCIDO GLUTÂMICO         HISTIDINA                        SERINA

 
     TIROSINA  

Aminoácidos essenciais 

São aqueles que não são sintetizados pelo organismo:

Fenilalanina, Valina, Triptofano, Treonina, Lisina, Leucina, Isoleucina, Metionina.

   ISOLEUCINA                    LEUCINA                    LISINA             METIONINA

FENILALANINA                     TREONINA                        TRIPTOFANO   

                  VALINA                

Aminoácidos apolares

Apresentam grupos químicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina (que possui um átomo de hidrogênio como radical). São hidrofóbicos.

Há um grupo de aminoácidos com radicais apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina – o radical é um grupo hidrocarboneto alifático.

A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são aminas primárias.

Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático (contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, o radical contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

Aminoácidos polares neutros

Este grupo de aminoácido tem radicais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro.

Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

Aminoácidos polares ácidos

Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em seus radicais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Aminoácidos polares básicos

Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem radicais básicos, e em todos eles o radical é carregado positivamente em pH neutro ou perto dele.

Síntese

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

- A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina;
- A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína;
- O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
- O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Ligação peptídica

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.

CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3º edição, Artmed, 2006.