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Em uma pessoa adulta normal, com volume aproximado de 5.000 mL de sangue, calcula-se que 2.000 mL são de eritrócitos e 3.000 mL de plasma. Esses 2.000 mL formam o volume globular.
Um eritrócito é constituído por 60% de água e 40% de parte sólida, sendo a maior proporção desta representada pela hemoglobina.
Considerando isso, tem-se em um volume globular de 2.000 mL, um total de 800 g de hemoglobina.
Os eritrócitos não têm núcleo justamente para poder carregar mais moléculas de hemoglobina e, além disso, essa conformação permite a passagem das células pelos capilares, que são estreitos.
O principal papel da hemoglobina é o transporte dos gases sanguíneos, principalmente oxigênio e gás carbônico.
A capacidade da hemoglobina se ligar ao oxigênio depende de uma unidade não peptídica: um grupo heme.
O grupo heme é formado por quatro anéis pirrólicos ligados entre si por um átomo de ferro.
O átomo de ferro no grupo heme liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico (que são os quatro anéis pirrólicos sem o ferro).
Ele fica localizado numa bolsa hidrofóbica na estrutura da molécula de globina, que protege da oxidação do ferro ferroso (Fe++) a ferro férrico (Fe+++).
O ferro pode formar duas ligações adicionais, uma em cada lado do plano do grupo heme.
Estes pontos de ligação são denominados de quinta e sexta posição de coordenação.
O átomo de ferro pode estar no estado de oxidação ferroso (Fe++) ou no férrico (Fe+++), e as formas correspondentes de hemoglobina são denominadas, respectivamente, ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina (também chamada metahemoglobina).
Somente a ferro-hemoglobina, o estado de oxidação +2, pode ligar-se ao oxigênio.
- Leia também: Hepcidina: a chave para a regulação do ferro
A hemoglobina transporta H+ e CO2, além do O2.
As propriedades de ligação ao oxigênio da hemoglobina são reguladas por locais separados e não adjacentes.
A hemoglobina é, portanto, uma proteína alostérica:
A ligação de O2 à hemoglobina promove a ligação de mais O2 à mesma molécula de hemoglobina.
Por outras palavras, o O2 liga-se cooperativamente à hemoglobina.
A afinidade da hemoglobina para o oxigênio depende do pH e do CO2.
Tanto o H+ como o CO2 promovem a liberação do O2 ligado. Reciprocamente, o O2 promove a liberação de H+ e CO2.
A afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina é também regulada por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-difosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigênio da hemoglobina.
Referências
Faculdade de Medicina da Universidade do Porto, Portugal. Interações Hemoglobina / Ligante.
LORENZI, T.F, et al. Manual de Hematologia Propedêutica e Clínica. Rio de Janeiro, 3ª edição, 2003.
