Em uma pessoa adulta normal, com volume aproximado de 5.000 mL de sangue, calcula-se que 2.000 mL são de eritrócitos e 3.000 mL de plasma. Esses 2.000 mL formam o volume globular.

Um eritrócito é constituído por 60% de água e 40% de parte sólida, sendo a maior proporção desta representada pela Hemoglobina. Considerando isso, tem-se em um volume globular de 2.000 mL, um total de 800 g de hemoglobina.

Os eritrócitos não têm núcleo justamente para poder carregar mais moléculas de hemoglobina e, além disso, essa conformação permite a passagem das células pelos capilares, que são estreitos.

O principal papel da hemoglobina é o transporte dos gases sanguíneos, principalmente oxigênio e gás carbônico. A capacidade da hemoglobina se ligar ao oxigênio depende de uma unidade não peptídica: um grupo heme.

O grupo HEME é formado por quatro anéis pirrólicos ligados entre si por um átomo de ferro.

O átomo de ferro no grupo heme liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico (que são os quatro anéis pirrólicos sem o ferro). Ele fica localizado numa bolsa hidrofóbica na estrutura da molécula de globina, que protege da oxidação do ferro ferroso (Fe⁺⁺) a ferro férrico (Fe⁺⁺⁺).

O ferro pode formar duas ligações adicionais, uma em cada lado do plano do grupo heme. Estes pontos de ligação são denominados de quinta e sexta posição de coordenação. O átomo de ferro pode estar no estado de oxidação ferroso (+2) ou no férrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina são denominadas, respectivamente, ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina (também chamada meta-hemoglobina). Somente a ferro-hemoglobina, o estado de oxidação +2, pode ligar-se ao oxigênio.

A hemoglobina transporta H⁺ e CO₂, além do O₂. As propriedades de ligação ao oxigênio da hemoglobina são reguladas por locais separados e não adjacentes. A hemoglobina é, portanto, uma proteína alostérica:

• A ligação de O₂ à hemoglobina promove a ligação de mais O₂ à mesma molécula de hemoglobina. Por outras palavras, o O₂ liga-se cooperativamente à hemoglobina;
• A afinidade da hemoglobina para o oxigênio depende do pH e do CO₂. Tanto o H⁺ como o CO₂ promovem a liberação do O₂ ligado. Reciprocamente o O₂ promove a liberação de H⁺ e CO₂;
• A afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina é também regulada por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-difosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigênio da hemoglobina.

Faculdade de Medicina da Universidade do Porto, Portugal. Interacções Hemoglobina / Ligante

LORENZI, T.F, et al. Manual de Hematologia Propedêutica e Clínica. Rio de Janeiro, 3ª edição,  2003.